Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim

Kerja enzim dipengaruhi oleh faktor lingkungan, yaitu sebagai berikut.

Suhu

Pada suhu yang lebih tinggi, kecepatan molekul substrat meningkat, sehingga pada saat bertumbukan dengan enzim, energi molekul substrat berkurang. Hal ini memudahkan terikatnya molekul substrat pada sisi aktif enzim. Aktivitas enzim meningkat dengan meningkatnya suhu sampai pada titik tertentu.

Pada beberapa enzim, peningkatan suhu sampai 40° C diiringi dengan peningkatan kecepatan reaksi. Hal ini berhubungan dengan meningkatnya energi kinetik pada molekul substrat dan enzim. Pengaruh suhu (T) pada kecepatan reaksi dapat dijelaskan melalui suatu koefisien suhu (Q₁₀).

Grafik pada menunjukkan hubungan suhu dan kecepatan reaksi enzim. Berdasarkan grafik tersebut, jika dipilih sembarang suhu (T) misalnya sebesar 20° C pada suatu kecepatan reaksi enzim tertentu, Q10 adalah sebagai berikut.

Koefisien suhu (Q₁₀ = 2) di atas menunjukkan bahwa kecepatan reaksi enzim meningkat dua kalinya setiap peningkatan suhu 10°C. Namun, tidak berarti bahwa peningkatan kecepatan reaksi berlangsung tidak terbatas. Seperti terlihat pada grafik, kecepatan enzim mengkatalis reaksi mencapai suatu puncaknya pada suhu tertentu. Suhu ini disebut suhu optimum suatu reaksi. Pada grafik dapat dilihat bahwa suhu optimum reaksi yang dikatalis enzim adalah‘40° C. Di atas suhu tersebut, produk yang dihasilkan menurun. Peningkatan suhu di atas suhu optimum menyebabkan putusnya ikatan hidrogen dan ikatan lain yang merangkai molekul enzim, sehingga enzim mengalami denaturasi.

Suhu Optimum Enzim

 Denaturasi adalah rusaknya bentuk tiga dimensi enzim yang menyebabkan enzim tidak dapat lagi berikatan dengan substratnya (Gambar 2.6b). Denaturasi menyebabkan aktivitas enzim menurun atau hilang. Denaturasi umumnya bersifat irréversible (tidak dapat kembali). Namun, enzim-enzim yang langka seperti RNAase dapat mengalami renaturasi setelah mengalami denaturasi. Renaturaslfadalah kembalinya bentuk enzim yang rusak ke bentuk sebelum rusak.

Denaturasi Enzim - Pemanasan dengan suhu tinggi mengubah struktur enzim dan merusak sis aktif enzim

pH

Derajat keasaman (pH) juga mempengaruhi aktivitas enzim. Perubahan kondisi asam dan basa di sekitar molekul enzim mempengaruhi bentuk tiga dimensi enzim dan dapat menyebabkan denaturasi enzim. Setiap enzim memiliki pH optimum. Sebagai contoh, pepsin (enzim yang bekerja di dalam lambung) memiliki pH optimum sekitar 2 (sangat asam), sedangkan amilase (enzim yang bekerja di mulut dan usus halus) memiliki pH optimum sekitar 7,5 (agak basa).

pH optimum pada beberapa jenis enzim

Aktivator dan Inhibitor

Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dengan substratnya. Contoh aktivator adalah ion klorida yang berperan dalam aktivitas amilase dalam saliva. Sebaliknya, inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya. Contoh inhibitor adalah ion sianida. Ion sianida menutupi sisi aktif enzim yang terlibat dalam respirasi.

Inhibitor Enzim : Inhibitor kompetitif dan inhibitor non kompetitif

Ada dua macam inhibitor enzim, yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor non-kompetitif.

1. Inhibitor kompetitif
   Inhibitor kompetitif adalah molekul penghambat yang cara kerjanya bersaing dengan substrat untuk mendapatkan sisi aktif enzim. Contohnya, sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan hemoglobin dalam rantai respirasi terakhir. Inhibitor kompetitif dapat diatasi dengan cara penambahan konsentrasi substrat.
2. Inhibitor non-kompetitif
   
   Inhibitor non-kompetitif adalah molekul penghambat enzim yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada luar sisi aktif, sehingga bentuk enzim berubah, dan sisi aktif tidak dapat berfungsi. Inhibitor ini tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat.

Konsentrasi Enzim

Konsentrasi enzim juga mempengaruhi kecepatan reaksi. Semakin besar konsentrasi enzim semakin cepat pula reaksi yang berlangsung. Dengan kata lain, konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.

Pengaruh konsentrasi enzim terhadap kecepatan reaksi

Sisi aktif suatu enzim dapat digunakan berulang kali oleh banyak substrat. Substrat yang berikatan dengan sisi aktif enzim akan membentuk produk. Pelepasan produk menyebabkan sisi aktif enzim bebas untuk berikatan dengan substrat lainnya. Oleh karenanya hanya dibutuhkan sejumlah kecil enzim untuk mengkatalis sejumlah besar substrat.

Konsentrasi Substrat

Bila jumlah enzim dalam keadaan tetap, kecepatan reaksi akan meningkat dengan adanya peningkatan konsentrasi substrat. Namun, pada saat sisi aktif semua enzim bekerja, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim lebih lanjut. Kondisi ini disebut konsentrasi substrat pada titik jenuh atau disebut dengan kecepatan reaksi telah mencapai maksimum (Vmax).

Pengaruh konsentrasi substrat terhadap kecepatan reaksi

Banyaknya molekul substrat yang diubah menjadi produk oleh enzim sangat bervariasi. Jumlah pergantian substrat adalah banyaknya molekul substrat yang dapat diubah menjadi produk oleh satu molekul enzim selama satu menit.

Pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim dapat diketahui langsung dengan melakukan. Substrat yang digunakan berupa hidrogen peroksida (H₂O₂). Hidrogen peroksida alami merupakan produk sampingan yang tidak diinginkan dari metabolisme aerob, misalnya pemecahan asam amino dan asam lemak. Hidrogen peroksida merupakan senyawa yang sangat reaktif dan dapat merusak sel. Oleh karenanya hidrogen peroksida dikumpulkan di dalam peroksisom, kemudian didegradasi oleh katalase. Katalase mendegradasi hidrogen peroksida menjadi air (H₂O) dan oksigen (O₂) dengan reaksi sebagai berikut.

2H₂O₂    ------> 2H₂O + O₂